home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ BCI NET 2 / BCI NET 2.iso / archives / demos / misc / prosite.lha / Prosite / data / PDOC00091 < prev    next >
Encoding:
Text File  |  1995-03-04  |  2.7 KB  |  52 lines
  1. ***********************************************************
  2. * Aspartate and ornithine carbamoyltransferases signature *
  3. ***********************************************************
  4.  
  5. Aspartate carbamoyltransferase (EC 2.1.3.2) (ATCase)  catalyzes the conversion
  6. of aspartate and  carbamoyl  phosphate to carbamoylaspartate,  the second step
  7. in the de  novo  biosynthesis of  pyrimidine nucleotides [1].  In  prokaryotes
  8. ATCase  consists  of  two  subunits:  a  catalytic  chain  (gene pyrB)  and  a
  9. regulatory chain (gene pyrI), while  in  eukaryotes it is a domain in a multi-
  10. functional enzyme  (called URA2 in yeast,  rudimentary  in Drosophila, and CAD
  11. in mammals [2]) that  also  catalyzes  other  steps  of  the  biosynthesis  of
  12. pyrimidines.
  13.  
  14. Ornithine carbamoyltransferase (EC 2.1.3.3) (OTCase)  catalyzes the conversion
  15. of ornithine and carbamoyl phosphate  to citrulline.   In  mammals this enzyme
  16. participates  in the    urea cycle  [3] and  is  located  in the mitochondrial
  17. matrix.  In prokaryotes and  eukaryotic  microorganisms it  is involved in the
  18. biosynthesis of arginine. In some bacterial species it is also involved in the
  19. degradation of arginine [4] (the arginine deaminase pathway).
  20.  
  21. It has been  shown [5] that these two  enzymes  are evolutionary related.  The
  22. predicted secondary structure of both enzymes are  similar  and there are some
  23. regions   of  sequence similarities.    One  of these   regions includes three
  24. residues which  have   been shown, by  crystallographic   studies   [6], to be
  25. implicated   in binding the phosphoryl group   of carbamoyl phosphate. We have
  26. selected this region as a signature for these enzymes.
  27.  
  28. -Consensus pattern: F-x-[EK]-x-S-[GT]-R-T
  29.                     [S, R, and the 2nd T bind carbamoyl phosphate]
  30. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  31. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: a  Streptococcus  pyogenes  partial
  32.  hypothetical protein (encoded in sagP 3'region)  which is, most probably,  on
  33.  the basis of sequence similarities, an OTCase.
  34.  
  35. -Note: the residue in position 3 of the  pattern allows to distinguish between
  36.  an ATCase (Glu) and an OTCase (Lys).
  37.  
  38. -Last update: October 1993 / Text revised.
  39.  
  40. [ 1] Lerner C.G., Switzer R.L.
  41.      J. Biol. Chem. 261:11156-11165(1986).
  42. [ 2] Davidson J.N., Chen K.C., Jamison R.S., Musmanno L.A., Kern C.B.
  43.      BioEssays 15:157-164(1993).
  44. [ 3] Takiguchi M., Matsubasa T., Amaya Y., Mori M.
  45.      BioEssays 10:163-166(1989).
  46. [ 4] Baur H., Stalon V., Falmagne P., Luethi E., Haas D.
  47.      Eur. J. Biochem. 166:111-117(1987).
  48. [ 5] Houghton J.E., Bencini D.A., O'Donovan G.A., Wild J.R.
  49.      Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 81:4864-4868(1981).
  50. [ 6] Ke H.-M., Honzatko R.B., Lipscomb W.N.
  51.      Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 81:4037-4040(1984).
  52.